VENINS

VENINS

Chez de très nombreux animaux existent des substances toxiques. Certaines d’entre elles sont d’origine végétale. Elles proviennent parfois des plantes dont ces animaux se nourrissent, tels les alcaloïdes que concentrent dans leurs tissus quelques Insectes, comme le papillon Tyria jacobeae à partir des séneçons, et le méloïde Epicauta ruficeps à partir des strychnos. Elles peuvent également provenir de végétaux ingérés accidentellement. Ainsi, des Ptéridiniens, comme Gonyaulax catenella , rendent toxiques les moules et les autres Mollusques filtreurs; de même, des végétaux planctoniques sont peut-être la cause de la toxicité occasionnelle de certains Poissons.

Parmi les poisons de nature authentiquement animale figurent les venins. Ce terme s’applique uniquement aux poisons qui représentent pour les animaux des armes d’attaque ou de défense. Cette définition implique que les venins doivent être injectés, ou tout au moins rejetés dans le milieu extérieur. En outre, il faut bien distinguer les animaux vénéneux (tels certains tétrodons), dangereux à consommer, mais dont seule la chair est toxique, des animaux venimeux (tels vives et rascasses, crotales et vipères) qui peuvent être comestibles.

Les toxines émises par les parasites à l’intérieur de leur hôte constituent un cas particulier, difficile à classer. En outre, on éprouve parfois du mal à distinguer entre venins et «substances répugnatoires» protectrices, celles-ci pouvant être toxiques ou seulement répulsives.

En revanche, chez certains animaux, la fonction venimeuse est tellement caractérisée et perfectionnée qu’elle a été reconnue et redoutée depuis les temps les plus reculés: c’est le cas des scorpions et des serpents venimeux, dont les venins sont actuellement les mieux connus en raison de leur importance médicale.

Bien que l’on trouve les venins dans tous les groupes animaux sauf les Oiseaux, vraisemblablement parce que leur mobilité et leurs armes «mécaniques» (bec et griffes) rendent l’arme chimique inutile pour leur survie, on se limitera dans ce chapitre à l’étude des propriétés biologiques, de la composition, de la nature chimique et du mode d’action des venins des serpents et des scorpions dangereux pour l’homme. On s’intéressera, enfin, assez sommairement, à la répartition des venins dans le règne animal. Cette attention toute particulière que l’on accordera aux venins de serpents trouve son explication dans le fait que, d’une part, ils sont les mieux connus, d’autre part, ils sont pour les neurobiologistes moléculaires un outil de choix pour la localisation et l’identification des récepteurs membranaires, notamment cholinergiques, car ils se fixent spécifiquement sur ces derniers et les «marquent».

1. Les venins de serpents

Les serpents ou Ophidiens appartiennent à la classe des Reptiles. On en dénombre actuellement deux mille trois cents espèces, chacune définie par une grande variété de caractères morphologiques (tabl. 1). Il est d’usage de distinguer les «serpents venimeux» des «serpents non venimeux» en se fondant sur la présence ou l’absence de crochets buccaux. Cependant, selon A. Villiers, le caractère essentiel qui permet de définir la fonction venimeuse est l’existence, chez un Reptile, de glandes labiales dont la sécrétion est toxique. Ainsi, on considérera comme venimeux les serpents dont les glandes salivaires synthétisent des substances capables de provoquer des symptômes pathologiques lorsqu’on les injecte à un animal d’expérience.

En raison de l’imprécision de nos connaissances sur la nature des poisons élaborés par les serpents aglyphes ou par les serpents opisthoglyphes dont les dents implantées à la partie postérieure du maxillaire supérieur se sont allongées en forme de crochets et sont peu offensives, on limitera cet exposé à la description des propriétés biologiques des venins de serpents réputés dangereux pour l’homme: les protéroglyphes et les solénoglyphes, dont il existe environ trois cent cinquante espèces.

Les venins de serpents doivent leurs propriétés à des protéines que les expérimentateurs s’efforcent d’obtenir à l’état pur. Certaines sont des enzymes qui catalysent spécifiquement des réactions chimiques et libèrent des produits capables de perturber divers mécanismes physiologiques. D’autres se comportent comme des toxines dont les plus importantes possèdent une affinité élective pour des récepteurs distribués sur la membrane de cellules hautement spécialisées.

Généralités

Au cours d’une lente évolution, les glandes salivaires supralabiales des serpents primitifs sont devenues des glandes à venin. Disposées symétriquement sur le maxillaire supérieur, celles-ci sont composées d’une glande principale précédée d’une glande accessoire. Les produits de sécrétion s’accumulent dans les canaux de ces glandes. Une vipère émet de 5 à 8 mg de venin, un cobra ou un crotale dix à vingt fois plus. Quelques microgrammes de ces venins injectés par la voie veineuse tuent en quelques minutes une souris blanche de 20 g. Dispersés sur tous les continents et dans les eaux marines tropicales, les serpents venimeux sont absents de quelques îles telle que la Nouvelle-Zélande et l’Islande.

Les morsures des Vipéridés et des Crotalidés, d’une part, et celles des Élapidés et des Hydrophiidés, d’autre part, provoquent des intoxications dont les symptômes diffèrent (tabl. 1).

Fraîchement prélevés, les venins de serpents ont une consistance comparable à celle du sérum. Leur coloration jaune est due à des flavines. À l’état sec et à basse température, ils ne subissent aucune altération pendant plusieurs années. Indépendamment des protéines dont ils sont en majeure partie composés, ils contiennent des nucléotides, entre autres des flavines nucléotides, et de très faibles quantités de zinc, de fer et de cuivre.

On éprouve des difficultés à définir avec précision leurs propriétés biologiques. En effet, un seul de leurs composants produit parfois, in vivo, des effets variés. Plusieurs toxines ou enzymes, au contraire, peuvent concourir au développement d’un même phénomène biologique. Aussi a-t-on entrepris d’extraire leurs principales protéines constitutives pour en étudier séparément les effets.

Composition et mécanisme d’action

On a isolé des enzymes et des toxines par des procédés physiques et biochimiques classiques.

Enzymes spécifiques des liaisons carboxyester

Une acétylcholinestérase (ou acétylcholinehydrolase), décelée dans la plupart des venins d’Elapidae , décompose l’acétylcholine en acide acétique et en choline ^{[cf. ACÉTYLCHOLINE]}.

Une phospholipase A (ou phosphatide acyl-hydrolase) détache l’acide gras en position 廓 des L- 見-phosphoglycérides. On distingue deux phospholipases A dites A² et A¹. La première hydrolyse la liaison ester 廓 de l’acide gras et la seconde la liaison 見 (cf. LIPIDES, fig. 2). Les venins des serpents contiennent une phospholipase A² capable de transformer les lécithines plasmatiques en lysocithines qui provoquent in vitro ou in vivo l’hémolyse (C. Delezenne).

L’hydrolyse des lécithines du jaune d’œuf par la phospholipase des venins d’Elapidae libère une substance appelée slow reacting substance par W. Feldberg et C. Kellaway. Celle-ci entraîne la contraction des muscles lisses isolés, et une hypotension artérielle lorsqu’on l’injecte par la voie veineuse à un lapin. Des expériences tendent à l’identifier à un acide gras non saturé libéré par l’enzyme.

Dès 1954, plusieurs expérimentateurs ont constaté que le venin de cobra altère les mitochondries responsables des phénomènes de transfert d’électrons au cours des dernières étapes de la respiration cellulaire. Ces phénomènes sont la conséquence d’une suite de réactions d’oxydation et de réduction. Simultanément, par des mécanismes couplés de phosphorylation oxydative, un composé riche en énergie, l’adénosine triphosphate, est synthétisé (cf. OXYDORÉDUCTIONS BIOLOGIQUES, fig. 5). Les phospholipides jouent un rôle important dans la respiration mitochondriale. Dans cet ordre de faits, on est parvenu à suspendre la respiration et la phosphorylation en mettant des mitochondries au contact de venins riches en phospholipase A², puis à restaurer ces mécanismes en ajoutant des phospholipides à la suspension inactivée.

Selon H. M. Doery et J. E. Pearson, un certain nombre de venins de serpents contiendraient de petites quantités d’une phospholipase B (ou lysolécithine acyl-hydrolase) dont la propriété est de rompre la liaison 見 de l’acide gras résiduel de la lysocithine. Le produit de cette réaction n’est pas hémolytique.

Plusieurs phospholipases A² ont été extraites des venins d’Élapidés, de Vipéridés, de Crotalidés et d’Hydrophiidés. Les poids moléculaires des plus petites unités isolées à ce jour sont de l’ordre de 10 000 à 14 000, et les chaînes d’acides aminés qui les composent comportent de 12 à 14 demi-cystines. Il existe de nombreux polymères de l’enzyme qui exige la présence de calcium pour exercer son effet. Les phospholipases A² seraient actives sous la forme de dimères. Certaines de ces phospholipases sont toxiques. La crotoxine isolée à partir du venin de Crotalus durissus terrificus est un exemple intéressant d’une enzyme associée à un facteur activateur. La crotoxine, en effet, est composée d’une phospholipase, peu toxique par elle-même, et d’une protéine acide, la crotapotine, sans toxicité pour l’animal. L’association des deux substances tue les petits rongeurs, à très petite dose, administrée par la voie veineuse.

Enzymes agissant sur la liaison phosphoester

Des phosphomonoestérases, des phosphodiestérases et des pyrophosphatases sont présentes dans de nombreux venins. La 5 -nucléotidase est une phosphomonoestérase qui détache le nucléoside de l’adénosine monophosphate (cf. acides NUCLÉIQUES, fig. 2). Les phosphodiestérases hydrolysent les polynucléotides et se comportent comme des exonucléases. En d’autres termes, leur action catalytique s’exerce sur le dernier nucléotide de la chaîne. Cependant, M. Laskowsky et ses collaborateurs ont isolé du venin de certains serpents une endonucléase qui rompt les liaisons internes des mêmes substrats. Quant aux pyrophosphatases, un de leurs effets est de séparer l’acide adénylique et le mononucléotide, constituant du nicotinamide adénine dinucléotide, coenzyme des déshydrogénases intervenant dans la glycolyse ^{[cf. OXYDORÉDUCTIONS BIOLOGIQUES]}. La destruction de cette coenzyme bloque le mécanisme de la dégradation du glucose (cf. GLUCIDES, fig. 1).

Enzymes spécifiques des liaisons peptidiques

Alors que les venins des Elapidae et des Hydrophiidae ne contiennent pas ou peu d’enzymes protéolytiques, ceux des Crotalidae et des Viperidae exercent un pouvoir lytique intense sur les protéines. Les enzymes de ces venins rompent les liaisons peptidiques qui unissent les acides aminés des protéines (cf. PROTÉINES, fig. 1), mais leur spécificité enzymatique est encore mal connue. Les unes sont des endopeptidases, les autres des exopeptidases. Enfin, certaines endopeptidases des venins sont non seulement douées de la propriété de couper les liaisons peptidiques, mais aussi de celle d’hydrolyser les liaisons ester de substrats synthétiques, tels que l’ester méthylique de 1-benzoïle arginine.

L’effet nécrosant des venins et les hémorragies qu’ils engendrent ont été attribués à l’action de leurs enzymes protéolytiques. Des recherches récentes ont permis d’isoler du venin de Vipera palestinae et du venin d’Agkistrodon halys des protéines dépourvues d’activité enzymatique, mais capables de provoquer des hémorragies et des nécroses en détruisant les cellules des parois vasculaires.

Une enzyme protéolytique du venin des Crotales, découverte par Rocha e Silva, hydrolyse l’ester méthylique de la benzoïle arginine et libère, à partir des globulines sériques, un nonapeptide appelé bradykinine. Celle-ci contracte l’intestin isolé du cobaye et dilate in vivo les petits vaisseaux. L’action de ce peptide est comparable à celle de la «subtance à contraction différée C» produite par la phospholipase A.

La coagulation du sang est un phénomène complexe. L’activation de la prothrombine plasmatique en une enzyme protéolytique, la thrombine (qui transforme le fibrinogène en fibrine), est la conséquence d’une longue suite de réactions de nature enzymatique (cf. HÉMOSTASE ET HÉMORRAGIES, fig. 1). La plupart des venins de Crotalidae contiennent une endopeptidase, douée également d’activité estérasique, capable de transformer le fibrinogène en fibrine. Celle-ci se comporte comme la thrombine plasmatique qui détache du fibrinogène deux peptides (A et B). Cependant, d’une manière générale, les thrombines extraites des venins ne séparent du fibrinogène que le peptide A. Les poids moléculaires des protéines coagulantes extraites des venins de crotales et d’agkistrodons sont compris entre 20 000 et 40 000. Injectées à l’animal, ces enzymes provoquent des accidents dus à la formation d’une multitude de petits caillots intravasculaires.

Les venins de Viperidae , d’Elapidae et d’Hydrophiidae ne contiennent pas de thrombine, mais des substances qui interviennent dans la suite des réactions dont le résultat est la transformation de la prothrombine en thrombine.

C’est ainsi qu’une protéine du venin de Vipera russellii des Indes et de Vipera aspis d’Europe active le facteur X. Une autre protéine du venin de Naja nigricollis d’Afrique et du venin d’Echis carinatus convertit la prothrombine en thrombine. Quant aux effets anticoagulants de nombreux venins, leur origine est encore mal connue. Une glycoprotéine du venin d’Agkistrodon acutus , dépourvue d’activités caséinolytique, phospholipasique, phosphoestérasique et fibrinolytique, est douée de propriétés anticoagulantes. Par ailleurs, en hydrolysant les phospholipides nécessaires à l’activation de la prothrombine, cette enzyme se comporte comme un facteur inhibiteur de la coagulation sanguine. Dans un autre ordre de faits, les endopeptidases des venins, qui agissent sur le fibrinogène, empêchent sa conversion en fibrine. Il convient cependant d’admettre, d’après les résultats de plusieurs expérimentateurs, qu’il existe dans les venins d’autres facteurs anticoagulants.

Un grand nombre de venins contiennent deux enzymes qui ont été étudiées: l’une, appartenant au groupe des oxydases, est la L-aminoacide-oxydase dont la coenzyme est une flavine; elle transforme les acides aminés en acides cétoniques; l’autre est une lyase, l’hyaluronidase, qui dépolymérise l’acide hyaluronique, un des constituants de la substance fondamentale du tissu conjonctif. En fluidifiant in vivo cet acide, l’enzyme favorise la diffusion des liquides ou des particules en suspension injectés par la voie sous-cutanée, d’où son nom de facteur de diffusion.

On citera enfin des composants des venins dont l’étude se poursuit: une anticholinestérase, des facteurs capables d’inactiver la synthèse du complément sérique, un facteur activateur de la multiplication des cellules nerveuses, des composants inhibiteurs des peptidases ayant pour effet de potentialiser l’action de la bradykinine et une protéine supprimant les propriétés catalytiques de la phospholipase A².

Toxines

Toutes les enzymes citées plus haut détruisent des composants indispensables à l’équilibre homéostatique, mais c’est plus particulièrement à des substances non enzymatiques que les venins doivent leur très grande toxicité. En effet, un certain nombre de toxines produites par des Elapidae et des Hydrophiidae ont été découvertes. Les unes provoquent des paralysies, les autres des accidents cardiaques. Ce sont des protéines de faible poids moléculaire, composées de 61 à 74 résidus d’acides aminés disposés en une seule chaîne dont les replis sont maintenus par 4 à 5 ponts disulfures. La plupart possèdent une charge électrique globale positive.

À la jonction du nerf moteur et du muscle (appelée aussi synapse, ou encore plaque motrice), l’acétylcholine libérée par le nerf moteur se combine à des récepteurs cholinergiques de la membrane postsynaptique: il en résulte des échanges d’ions à travers cette membrane et une modification de sa charge électrique. Le courant ou potentiel d’action qui s’établit provoque la contraction des fibres musculaires (cf. ÉLECTROPHYSIOLOGIE, SYNAPSES). Les toxines curarisantes des venins de Naja nigricollis , de Bungarus fasciatus et de Naja naja atra , par exemple, se fixent sur ces récepteurs sans dépolariser la membrane postsynaptique, d’où paralysie.

J.-P. Changeux et ses collaborateurs ont démontré que l’ 見-bungarotoxine du venin de Bungarus multicinctus et l’ 見-toxine du venin de Naja nigricollis se fixent sur les récepteurs cholinergiques de l’électroplaque de la torpille Electrophorus electricus . Ces recherches les ont conduits à isoler la protéine réceptrice. Des autoradiographies de l’organe isolé et traité par un échantillon de toxine 見 radioactive ont mis en évidence les zones où se forment les complexes de toxine et de récepteur. En outre, les mêmes toxines se fixent sur des fragments isolés de la membrane de l’électroplaque. Traités au préalable par la d-tubocurarine, substance curarisante, les récepteurs cholinergiques de cette électroplaque ne fixent ni la bungarotoxine ni la toxine 見. Ces mêmes toxines s’unissent in vitro à une protéine extraite de la membrane de l’électroplaque, la constante de dissociation étant de l’ordre de 10^-10 ou 10^-11. Quant aux cardiotoxines dont la composition et la structure sont très voisines de celles des toxines curarisantes, elles provoquent des altérations de l’électrocardiogramme et un arrêt du cœur en systole. C’est à Tsernoglou et à Petsko, ainsi qu’à Barbara Low, que nous devons une définition précise de la structure spatiale des molécules de toxines curarisantes contenues dans les venins d’Élapidés et d’Hydrophiidés. Les recherches menées ultérieurement par Tamyia puis par Menez et leurs collaborateurs ont eu pour objet de déterminer, sur les molécules de toxines, les zones qui réagissent sur les récepteurs cholinergiques des cellules nerveuses et les épitopes capables de se combiner aux anticorps qui leur sont spécifiques.

La toxine 塚 du venin de Naja nigricollis , qui produit ces accidents, supprime également la contraction des muscles striés induite par l’acétylcholine, mais elle n’agit pas à la manière des curares. Selon F. Tazieff-Depierre et ses collaborateurs, elle fait apparaître du calcium dans les fibres musculaires (cf. MUSCLES, fig. 6). C’est en agissant sur le cycle accompli par le calcium musculaire que la toxine 塚 provoquerait des paralysies. Dans cet ordre de faits, ces auteurs rapportent qu’un apport de calcium au muscle envenimé suspend l’action de la toxine 塚. Étudiant sur des cellules isolées l’action de cette même toxine, P. Boquet junior constate une altération de la respiration des cellules, une perturbation du transport des acides aminés à travers la membrane et une baisse de la concentration intracellulaire des nucléosides triphosphates. L’addition du calcium au milieu nutritif inhibe ces phénomènes qui seraient la conséquence d’une altération de la perméabilité membranaire. Dans le même domaine, P. R. Larsen et J. Wolff signalent que des protéines basiques du venin de Naja naja perturbent les échanges à travers les membranes des cellules en survie. Une protéine de faible poids moléculaire provenant du venin d’Haemachatus haemachates africain lyse directement les globules rouges. Plusieurs expérimentateurs ont démontré que cette substance, appelée «facteur lytique direct», et les cardiotoxines présentent des caractères communs.

D’autres expériences ont abouti à l’isolement de protéines qui provoqueraient des paralysies non pas à la manière des curares, mais en agissant sur des éléments de la région présynaptique des nerfs moteurs ( 廓-bungarotoxine). Enfin, les venins d’Elapidae contiennent des facteurs analgésiques dont la nature est encore inconnue.

La crotamine, isolée par Moura Gonçalves du venin de Crotalus durissus terrificus du Brésil, est composée de 42 résidus d’acides aminés, et son poids moléculaire est de 5 000. Expérimentalement, son action est caractérisée par une contracture musculaire. Celle-ci est supprimée par la tétrodotoxine, les ions calcium et le magnésium. C’est donc une substance qui agit vraisemblablement sur la membrane et la fibre musculaires. Quant à la toxine extraite par C. Moroz, A. de Vries et M. Sela du venin de Vipera palestinae , elle est formée de 108 résidus d’acides aminés et son poids moléculaire atteint 11 600. Elle produit chez l’animal un choc caractérisé par une chute immédiate de la tension artérielle. Les symptômes observés sont l’expression d’une atteinte de certains centres nerveux. On doit cependant admettre que le mécanisme de son action n’est pas encore clairement défini.

Sérothérapie

Enzymes et toxines des venins de serpents sont des protéines douées de propriétés antigéniques et immunogènes. Elles sollicitent la synthèse d’anticorps spécifiques lorsqu’on injecte du venin à des animaux d’expérience.

On peut mettre en évidence la présence des anticorps spécifiques d’un venin dans le sérum d’un animal par la neutralisation des effets in vitro ou in vivo de ce venin. On peut aussi avoir recours à différentes méthodes immunologiques, entre autres celle de la précipitation.

Selon J. Oudin, lorsqu’on incorpore l’immunsérum à de la gélose contenue dans un tube de petit calibre et qu’on dépose à la surface de ce gel le venin ou l’un de ses antigènes, il se forme un ou plusieurs anneaux opaques dans le gel. Chaque anneau permet de visualiser la précipitation d’un antigène par les anticorps correspondants. Par cette méthode et les techniques qui en dérivent, dont l’immunoélectrophorèse, les antigènes contenus dans les venins ont pu être dénombrés et identifiés.

C’est à Calmette que l’on doit la sérothérapie antivenimeuse. Le traitement le plus efficace de l’envenimation consiste à injecter le sérum antivenimeux dans les délais les plus brefs après la morsure, sous la peau, dans le muscle, et parfois, lorsque l’intoxication revêt une gravité qui assombrit le pronostic, dans la veine en prenant les précautions d’usage pour éviter une réaction anaphylactique. Le sérum sera spécifique du venin responsable de l’intoxication. Cependant, lorsqu’on ignore l’espèce du serpent qui a mordu, on aura recours à l’emploi d’un sérum multivalent.

Lorsqu’on ne dispose pas immédiatement de sérum antivenimeux, il convient de transporter le malade vers le centre médical le plus proche. En attendant le traitement sérique, on tentera d’extraire le venin de la plaie par aspiration précédée et suivie d’un lavage méticuleux de la plaie avec une solution désinfectante (Dakin). L’application de glaçons sur la blessure et la pose d’un garrot entre celle-ci et le cœur, si faire se peut, sont indiquées (moyennant serrement intermittent du garrot). On peut ralentir la diffusion du venin en provoquant la constriction des petits vaisseaux par l’eau froide.

À la sérothérapie antivenimeuse, on associera éventuellement une transfusion sanguine pour combattre l’état de choc, une injection d’adrénaline et une médication destinée à soutenir l’effort du muscle cardiaque. On contrôlera la fonction rénale, et on corrigera les altérations de la coagulation sanguine provoquées par les venins de Vipéridés ou de Crotalidés par des perfusions d’une solution d’héparine. L’emploi des antibiotiques et du sérum antitétanique évitera les infections de la plaie et les accidents dus à une souillure par des spores tétaniques ^{[cf. TÉTANOS]}. Enfin, les lésions nécrotiques rendront parfois nécessaire une intervention chirurgicale.

Aux premiers symptômes d’une paralysie des muscles du thorax, à la suite d’une morsure de cobra, on aura recours à l’intubation trachéale, à la respiration artificielle et à la sérothérapie ininterrompue jusqu’à la disparition des signes d’intoxication.

Considérés comme des poisons, les venins ont cependant été préconisés comme des remèdes depuis la plus haute antiquité. On utilise parfois leur pouvoir analgésique pour combattre des douleurs rebelles à la thérapeutique usuelle. Mais c’est en tant qu’agents modificateurs de la coagulation sanguine que certains venins de Crotalidae et de Viperidae sont largement employés actuellement en thérapeutique.

2. Les venins de scorpions

Parmi les espèces de scorpions, les plus venimeuses se rencontrent dans les régions chaudes: Afrique du Nord, Proche-Orient, Amérique centrale. Dans certaines contrées, la mortalité due aux scorpions dépasse de loin celle qui peut être attribuée aux autres animaux venimeux, serpents notamment: c’est ainsi qu’au Mexique, pendant les années 1940 et 1941, il y a eu trois mille quatre cent trente-sept morts par piqûre de scorpion contre trois cent soixante-seize par morsure de serpent.

L’appareil venimeux du scorpion est situé dans le dernier article du postabdomen, ou telson, et le venin est injecté par l’intermédiaire d’un aiguillon particulièrement acéré. Le venin se présente sous l’aspect d’un liquide opalescent, blanc et visqueux. Le contact direct du venin avec les muqueuses produit une vive irritation (éternuements, larmoiements). Au cours d’une piqûre, un scorpion peut injecter, selon l’espèce, de 0,1 à 2 mg de venin (poids sec). Une quantité de venin sec de l’ordre de 1 mg est capable de tuer une centaine de souris. Les symptômes de l’envenimement apparaissent quelques minutes après la piqûre: exagération des sécrétions, crises convulsives toniques et cloniques et, dans les cas les plus graves, arrêt respiratoire puis arrêt cardiaque.

Grâce à l’évolution des techniques d’analyse des macromolécules (chromatographie, électrophorèse), on a pu, à partir de ces venins, isoler certaines protéines douées d’une très haute activité pharmacologique (1 mg d’une toxine du scorpion d’Afrique du Nord Androctonus australis Hector est capable de tuer deux mille souris). Ce sont des protéines basiques de faible poids moléculaire (une seule chaîne peptidique d’une soixantaine de résidus d’amino-acides), contenant une proportion élevée de ponts disulfures leur conférant une grande stabilité. La structure primaire complète des deux toxines d’A. australis Hector a été établie. La connaissance partielle de la structure d’une dizaine d’autres toxines donne à penser que ces molécules forment une famille de protéines (comme, par exemple, les hémoglobines ou les cytochromes) présentant avec les toxines des serpents Elapidae et Hydrophiidae quelques analogies (faible poids moléculaire, caractère basique, richesse en ponts disulfures) qui peuvent être exploitées dans différents domaines.

Parmi les toxines de scorpions, certaines sont actives spécifiquement sur les Mammifères, d’autres sur les Insectes, d’autres encore sur les Crustacés. Ces toxines possèdent des propriétés immunogènes qui ont facilité la mise au point de sérums préparés à partir de broyats de telsons. À Durango (Mexique), la mortalité a diminué de 90 p. 100 depuis l’application de la sérothérapie; toutefois, l’administration de sérum, pour être efficace, doit intervenir dans la demi-heure suivant la piqûre. Plus récemment, sur un plan expérimental permettant des études théoriques, la toxine II d’A. australis Hector a servi à la préparation d’un antisérum monospécifique.

Enfin, par l’isolement de ces toxines, on a abordé l’étude de leur mode d’action au niveau moléculaire: ces substances sont actives sur les membranes excitables, nerveuses ou musculaires. Elles constituent, comme toutes les neurotoxines de nature protéique, un matériel de choix pour la connaissance des récepteurs physiologiques jouant un rôle fondamental dans le mécanisme de la transmission de l’influx nerveux.

3. Les venins à travers le règne animal

On trouvera dans le tableau 2 la répartition systématique des animaux venimeux connus.

Organisation défensive

Contrairement aux Oiseaux, les Cnidaires sont tous venimeux et définis en tant qu’embranchement par de minuscules organites intracellulaires, les cnidocystes, capables d’injecter un poison; ces Métazoaires très simples, aux sens rudimentaires, au corps mou, peu rapides, souvent même immobiles, carnivores, ont besoin d’armes chimiques tant contre les prédateurs que pour paralyser des proies plus évoluées et plus rapides qu’eux.

L’usage purement défensif du venin s’observe déjà chez les Unicellulaires, tels que certains Infusoires ciliés. Chez les Métazoaires, cette fonction est soit diffuse à la surface du corps, soit le plus souvent localisée dans des régions déterminées et des organes spécialisés; ainsi, au sein même des Batraciens, les glandes séreuses sécrétant le venin sont largement dispersées chez certaines espèces, mais localisées chez d’autres en formations volumineuses (parotoïdes des crapauds et des salamandres, bourrelets garnissant le dos ou la queue de certains urodèles).

Le venin devient plus efficace lorsqu’il enduit des pointes susceptibles de l’inoculer à l’adversaire: épines d’Acanthaster (Astéride), d’Oursins, diadématides, soies urticantes d’Annélides amphinomiformes, poils urticants de quelques Araignées mygalomorphes, de nombreuses chenilles et même certains papillons. L’appareil venimeux des Oursins échinothurides est plus perfectionné: un sac glandulaire coiffant l’épine se déchire et répand le venin lorsque cette épine perce la peau. Encore plus efficaces sont les épines de nombreux Poissons, pourvues d’une gouttière par laquelle le venin est injecté sous pression. Chez certains animaux, la canal est clos: c’est le cas de l’ergot creux d’un Mammifère venimeux, l’ornithorhynque mâle. Encore plus complexes sont les pédicellaires venimeux des Oursins: leur fonction s’exerce contre les principaux prédateurs de leur zone géographique. Dans les mers chaudes (où l’injection des venins des Échinoturides, Diadématides et Toxopneustes est douloureuse et parfois même dangereuse pour l’Homme), ils sont adaptés à la défense contre des Vertébrés, mais ils sont sans effet sur les Étoiles de mer. Ces dernières, en revanche, se montrent sensibles aux venins des pédicellaires de leurs proies, les Échinides, dans les eaux marines des climats tempérés et froids.

Dissuasion à longue distance

Un liquide toxique projetable à distance est une arme efficace chez quelques Myriapodes diplopodes, les Arachnides du groupe des Uropyges, les soldats «nasuti» des Termites, quelques chenilles, des fourmis, des Coléoptères dont les Brachinidés, bien connus comme «bombardiers», vaporisant brutalement la sécrétion corrosive des glandes anales. Les skunks et les zorilles (Mammifères mustélidés de coloration voyante) repoussent leurs ennemis en projetant un liquide malodorant et corrosif. Dans le cas des cobras cracheurs, il s’agit d’une remarquable adaptation secondaire défensive à partir d’un appareil originellement offensif.

Appareil venimeux et capture des proies

Un appareil venimeux servant essentiellement à la capture des proies tend à se localiser dans la région buccale ou dans les organes de préhension, même chez les Unicellulaires: «trompe» antérieure de Dileptus , tentacule des Acinétiens. Les cnidocystes sont surtout abondants dans les tentacules préhensiles des méduses et des polypes. La trompe des Némertes, bien que sans rapport avec le tube digestif, se situe près de la bouche. En revanche, Gyratrix hermaphroditus (Turbellarié) tue avec son pénis transformé en stylet creux, situé à l’opposé de la trompe préhensile, car la souplesse du corps permet à cet animal de poignarder facilement la proie collée à la trompe et de lui injecter la sécrétion venimeuse prostatique.

La situation des organes est analogue chez les scorpions, pourtant très différents et beaucoup plus évolués. La localisation de l’appareil venimeux dans les pinces saisissant les proies paraît plus logique; cependant, on ne l’observe que chez les pseudo-scorpions et les Caprelles (seuls Crustacés venimeux connus).

L’appareil venimeux siège le plus habituellement dans la région buccale. Il peut être externe, comme les chélicères des Araignées, les forcipules des Myriapodes chilopodes, ou bien interne: mandibules des Insectes prédateurs suçant leurs proies après les avoir immobilisées (larves de Coléoptères dytiscides et lampyrides, de Névroptères planipennes, Hémiptères et Diptères chasseurs), mâchoires creuses reliées à des glandes venimeuses des Annélides prédateurs (Glycera ), glandes salivaires postérieures des Céphalopodes, glandes de la mâchoire supérieure des serpents, glandes de la mâchoire inférieure de l’héloderme, glandes salivaires de la musaraigne américaine, Blarina brevicauda . Ces glandes annexées au tube digestif, ont parfois conservé une fonction digestive, la proie tuée étant ainsi «prédigérée» par leurs enzymes.

Le venin joue un rôle très particulier chez les Hyménoptères piqueurs; présent seulement chez les femelles, il sert beaucoup plus à l’espèce qu’à l’individu, car il permet aux espèces solitaires de paralyser les proies, et aux espèces sociales de défendre le nid commun et d’assurer peut-être la conservation du miel.

Venins dangereux pour l’homme

Les venins des serpents et des scorpions sont les plus toxiques pour l’homme, mais il ne faut pas oublier l’importante mortalité due aux Hyménoptères piqueurs: aux États-Unis, les serpents (pourtant nombreux) tuent moins de gens que les abeilles, les guêpes et les frelons. Les Araignées dangereuses sont limitées aux régions chaudes (Brésil surtout), sauf le genre Latrodectus qui pénètre dans la zone tempérée, surtout en Amérique (veuve noire), en Australie et au sud de l’Europe (malmignatte). Les morsures des scolopendres tropicales sont souvent sévères, mais rarement mortelles. De même, l’héloderme et l’ornithorhynque ne sont retoutables que pour les imprudents. De nombreuses piqûres, entraînant parfois des conséquences graves, sont dues, même sur les côtes françaises, aux vives et aux raies venimeuses. Beaucoup plus dangereuses sont des espèces de Poissons tropicaux, tels que les Plotoses, Pteroïs , et surtout la Synancée, au venin mortel. La morsure des cônes et d’une petite espèce de pieuvre indopacifique peut tuer un homme adulte. Aussi redoutables sont Chiropsalmus et Chironex , Cuboméduses indopacifiques, pourvues probablement du venin le plus actif du monde; des Siphonophores, comme les Physalies, causent de nombreux accidents souvent graves, mais très rarement mortels, sauf en cas de choc anaphylactique.

Des accidents cutanés peuvent aussi être provoqués par des Mollusques Gastéropodes opisthobranches, tels les Glaucus nageurs et azurés des eaux tropicales, qui utilisent pour leur défense les cnidocystes provenant des Cnidaires qu’ils ont dévorés, et qu’ils stockent dans leurs papilles dorsales. Les piqûres d’Acanthaster planci (Astéride), des Oursins diadématides et échinothurides sont très douloureuses; la morsure des pédicellaires venimeux n’est dangereuse que chez les Toxopneustes indopacifiques. Parmi les nombreux effets pathologiques des venins, les plus graves sont les nécroses locales et l’action des neurotoxines.

Nature chimique

La nature chimique des venins, en dehors de ceux des serpents et scorpions, est souvent très mal élucidée pour deux raisons: d’une part, le venin de beaucoup d’espèces, inoffensif pour l’homme, n’a pas suscité d’intérêt médical; d’autre part, la récolte du venin est souvent rendue très difficile par suite de la petite taille des animaux, des organes (pédicellaires) ou des organites (cnidocystes) venimeux. Les venins normalement injectés sont essentiellement des protéines dans tous les cas bien connus. Un alcaloïde existe chez le Némerte armé Amphiporus , mais il n’est pas sûr qu’il puisse l’injecter. Les venins «défensifs» sont beaucoup plus variés: alcaloïdes divers chez les Batraciens, benzoquinones et même acide cyanhydrique chez les Myriapodes diplopodes, etc. Quant à la résistance des animaux venimeux à leur propre venin, elle est loin d’être générale, dans une même famille. Elle peut n’exister que chez certaines espèces. Ce domaine mérite une étude plus approfondie en liaison avec l’écologie et l’éthologie spécifiques des animaux.

La variation saisonnière de la toxicité de nombreux venins d’Invertébrés est très importante; ainsi, chez certaines Araignées du Brésil, le venin acide devient alcalin et plus actif si la température s’élève.

La résistance naturelle aux venins, que manifestent notamment les prédateurs d’animaux venimeux, est souvent très spécifique.

Encyclopédie Universelle. 2012.